Elektron- und Ladungstransfer mit Kupferkomplexen

 

Kupfer ist eines der wichtigsten redoxaktiven Metalle und spielt eine zentrale Rolle in vielen biologischen Prozessen. Blaue Kupfer-Proteine beziehungsweise Typ 1 Proteine sind zum Beispeil für den Elektronentransfer verantwortlich. Sie benutzen Kupfer als Elektronenrelay, indem das Kupfer seine Oxidationsstufe zwischen Cu(I) und Cu(II) ändert. Das Cu(II)/Cu(I)-Redoxpotential spannt einen weiten Bereich auf, was dazu führt, dass diese Proteine mit einer Vielzahl an Elektronentransfersystemen interagieren kann. Die innere Koordinationssphäre verändert direkt das Redoxpotential des Metallions. Diese Beziehung zwischen Redoxpotential und Struktur wurde viele Jahre lang intensiv untersucht. Es gibt viele Faktoren, die das Redoxpotential verändern: der Effekt der ersten Koordinationssphäre, zum Beispiel der geometrische Zwang (tetraedrisch gegen quadratisch-planar) oder die Donoratome der Liganden oder die zweite Koordinationssphäre. Das genaue Wechselspiel zwischen innerer und äußerer Koordinationssphäre und der Mechanismus des Charge-Transfer ist ein wesentlicher Aspekt, um die Funktionalität dieser Redoxpotetial zu verstehen. Der Anteil an \(\sigma\)- und \(\pi\)-Donierung der Liganden drückt mehr Elektronendichte auf das Metallion und verändert das Cu(II)/Cu(I)-Redoxpotential zu kleineren (negativeren) Werten. Des Weiteren wird die Kinetik des Elektronentransfers erheblich durch die strukturelle Verzerrung zwischen Cu(I) und Cu(II) beeinflusst, um die Frank-Condon-Barriere für den Elektronentransfer zu verringern. Zwei komplementäre und sehr mächtige Methoden die Frank-Condon-Barriere des Elektronentransfers zu untersuchen, sind die Resonanzraman-Spektroskopie und die XAFS-Spektroskopie.

  Bild eines Proteins und Elektroentransfer nach Marcus-Theorie

Trotz der Flexibilität der Koordinationsgeometrie ist Cu(II) eine der am meisten streng koordinierten divalenten Übergangsmetallionen. Es besitzt die höchste freie Hydratationsenergie und die höchste freie Komplexierungsenergie für aliphatische Stickstoff-enthaltene Liganden im Vergleich zu anderen Metallionen der ersten Übergangsperiode mit gleicher Ladung. Drei Faktoren begründen die strenge Koordination: hohe Elektronenaffinität, kleiner Ionenradius und eine hohe Ligandenfeldstabilisierungsenergie.

In der Diskussion über die Elektronentransfereigenschaften der Typ 1-Proteine wird der hohen Cu-S-Kovalenz, der Starrheit der Aminosäurenketten und ihr Netzwerk aus Wasserstoffbrückenbindungen eine sehr wichtige Funktion für die Effektivität des Elektronentransfers zugeordnet. Die Anwesenheit des Schwefels ist aber nicht notwendig für einen effizienten Elektronentransfer, wie einige Publikationen über Typ 1-Proteine mit harten Donoren zeigen.

Für eine tiefergehende Analyse des Einflusses des harten Donors hat Gray et al. eine Reihe von Kupferzentren als Varianten des Cupredoxin Azurin von Pseudomonas aeruginose (Figur links, PDB: 3FPY) mutiert und erhielt Proteine mit nur harten Liganden (z.B. nur N- und O-Donorliganden) im aktiven Zentrum. Diese so gennanten "Typ 0"-Proteine zeigen einen verstärkten Elektronentransfer mit langsamer Reorganisationsenergie. Die Reorganisationsenergie hängt nach Marcustheorie direkt von der Höhe der Barriere für den Elektronentransfer ab (Figur rechts).